Colagénio CAS 9064 habitantes-67-9 colágeno

Lugar de origem: Sichuan,China (Mainland)
marca: MOSINTER
Cas no.: 9064-67-9
marca: mosinter
Fórmula molecular: c4h6n2o3r2. (c7h9n2o2r) n

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colagénio (CAS: 9064-67-9)


item

índice

Fórmula molecular

C4H6N2O3R2.(C7H9N2O2R)n

solubilidade

h2o: 5 mg / ml, nebuloso, incolor e viscoso

condição de armazenamento

2-8°C


colagénio é a principal proteína estrutural dos vários tecidos conjuntivos em animais. (o colagénio nome vem do grego cola kolla significado e sufixo -gendenoting produzindo.) como o componente principal do tecido conjuntivo, é a proteína mais abundante em mamíferos, fazendo-se a partir de 25% a 35% do teor de proteínas de corpo inteiro. colágeno, sob a forma de fibrilas alongadas, é encontrado principalmente em tecidos fibrosos, tais como tendões, ligamentos e pele, e também é abundante em córneas, cartilagem, ossos, veias de sangue, O intestino, e discos intervertebrais. o fibroblasto é a célula mais comum que cria colagénio.

no tecido muscular, que serve como um componente principal do endomísio. colagénio constitui um a dois por cento de tecido muscular, e representa 6% do peso de forte, músculos tendíneas. gelatina, que é usada em alimentos e indústria, é colagénio que tenha sido irreversivelmente hidrolisado.


química

colagénio é composto de uma hélice tripla, que geralmente consiste em duas cadeias idênticas (a1) e uma cadeia adicional que difere ligeiramente na sua composição química (α2). a composição em aminoácidos do colagénio é atípico para proteínas, particularmente no que diz respeito ao seu elevado teor de hidroxiprolina. os motivos mais comuns na sequência de aminoácidos do colagénio são a glicina-prolina-glicina-X e X-hidroxiprolina, onde x é outro qualquer aminoácido de glicina, prolina ou hidroxiprolina. a composição em aminoácidos da média para peixes e a pele é dado mamífero.


aminoácidos

colagénio tem uma composição em aminoácidos invulgar e sequência:

  • glicina é encontrado em quase todos os terceiro resuo.

  • prolina torna-se cerca de 17% de colagénio.

  • colagénio contém dois aminoácidos incomuns derivados não. directamente inserido durante a tradução. estes aminoácidos são encontrados em locais específicos em relação à glicina e são modificadas ps-traducionalmente por diferentes enzimas, ambos os quais necessitam de vitamina C como um cofactor.

  • hidroxiprolina derivado de prolina

  • hidroxilisina derivado de lisina - dependendo do tipo de colagénio, um número variável de hydroxylysines são glicosiladas (principalmente tendo disaccharidesattached).

  • cortisol estimula a degradação da (pele) de colagénio em ácidos aminados

    i formação de colagénio

    a maioria das formas de colagénio de uma maneira semelhante, mas o processo seguinte é típico para o tipo de i:

    • no interior da célula

    • dois tipos de hélices alfa são formados durante a tradução em ribossomas ao longo do retículo endoplasmático rugoso (RER): alfa-1 e alfa-2 hélices. estas cadeias peptídicas forma (conhecidos como preprocollagen) têm péptidos de registo em cada extremidade e um péptido de sinal.

    • cadeias polipeptídicas são libertadas para dentro do lúmen do rer.

    • péptidos de sinal são clivadas dentro do RER e as cadeias não são. conhecido como cadeias pró-alfa.

    • hidroxilação de ácidos aminados de lisina e prolina ocorre dentro do lúmen. este processo é dependente do ácido ascórbico (vitamina C) como um cofactor.

    • a glicosilação de resíduos específicos hidroxilisina ocorre.

    • estrutura helicoidal tripla ɣ é formada no interior do retículo endoplasmático de cada duas cadeias alfa 1-e uma cadeia de alfa-2.

    • procolagénio é enviado para o aparelho de Golgi, onde é embalado e segregada por exocitose.

    • fora da célula

    • péptidos de registo são clivados e tropocolágeno é formado pela peptidase procolagénio.

    • múltiplas moléculas de tropocolágeno formar fibrilas de colagénio, através de ligação cruzada covalente (reacção de aldol) por lisil oxidase que liga os resíduos de lisina e hidroxilisina. várias fibrilhas de colagénio formam em fibras de colagénio.

    • colagénio pode estar ligado a membranas celulares através de vários tipos de proteína, incluindo fibronectina e integrina.


    patogénese sintético

    deficiência de vitamina C causa escorbuto, uma doença grave e dolorosas em que o colágeno defeituoso impede a formação de tecido conjuntivo forte. gengivas deteriorar-se e sangrar, com perda de dentes; pele descolore e feridas fazer nada. curar. antes do século 18, esta condição era notório entre os militares de longa duração, particularmente naval, expedições durante o qual os participantes foram privados de alimentos que contêm vitamina C.

    uma doença auto-imune tal como lúpus eritematoso ou artrite reumatóide pode atacar as fibras de colagénio saudáveis.

    muitas bactérias e vírus segregam factores de virulência, tais como o enzima colagenase, que destrói colagénio ou interfere com a sua produção.


    usos

    colagénio tem uma ampla variedade de aplicações, a partir de alimentos para médica. por exemplo, é utilizado em cirurgia e queimaduras cirurgia cosmética. é amplamente usada na forma de invucros de colagio para salsichas, que também são utilizadas no fabrico de cordas musicais.

    se o colagénio é sujeita a desnaturação suficiente, por exemplo, por aquecimento, as três cadeias de tropocolágeno separar parcialmente ou completamente em domínios globulares, contendo uma estrutura secundia diferente para o poliprolina colagénio normal, ii (PPII), por exemplo, bobinas aleatórios. este processo descreve a formação de gelatina, que é usado em muitos alimentos, incluindo sobremesas de gelatina com sabor. Além de alimentos, a gelatina tem sido utilizada em indústrias farmacêutica, cosmética e fotografia. a partir de um ponto de vista nutricional, o colágeno e a gelatina são uma fonte única de proteína de baixa qualidade, uma vez que não produzem. contém todos os aminoácidos essenciais nas proporções que o corpo humano requer - eles são não. 'proteínas completas' (como definido pela ciência dos alimentos, não. que eles são parcialmente estruturado). fabricantes de suplementos alimentares à base de colágeno afirmam que seus produtos podem melhorar a pele e qualidade unha, bem como a saúde das articulações. No entanto, a pesquisa científica dominante não tem. forte evidência mostrado para apoiar estas alegações.[carece de fontes?] indivíduos com problemas nestas áreas são mais propensos a sofrer de alguma outra condição subjacente (tais como o envelhecimento normal, dr. pele, artrite etc.) em vez de apenas uma deficiência de proteína.

    do grego para cola, kolla, a palavra colagénio significa "produtor de cola" e refere-se ao processo inicial de ebulição da pele e tendões de cavalos e outros animais para obter uma cola. adesivo de colagénio foi utilizado por egípcios sobre 4,000 anos atrás, e nativos americanos usou em arcos sobre 1,500 anos atrás. a cola mais antigo do mundo, carbono-datado como mais de 8,000 anos, verificou-se ser de colagénio utilizada como um revestimento protector em cestas da corda e tecidos bordados, e para manter utensílios juntos; também na cruzam decorações em crânios humanos. colagénio normalmente converte a gelatina, sobreviveram, mas devido ao Dr. condições. colas animais são termoplástico, suavizando novamente após reaquecimento, e assim eles ainda são usados ​​na confecção de instrumentos musicais, como fineviolins e guitarras, que podem ter que ser reaberto para reparos-um aplicativo incompatível com a dura, adesivos plásticos sintéticos, que são permanentes. tendões de animais e peles, includingleather, têm sido usados ​​para fazer artigos úteis para milênios.

    gelatina-resorcinol-formaldeído cola (e com formaldeído substituído por pentanodial menos tóxico e etanodial) foi usado para reparar incisões experimentais em pulmões de coelho.

Categoria: produtos químicos de ingrediente cosmético


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